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Eisenfunktionen im Körper und Eisenstoffwechsel

17th Jul, 2020  |  Micheal Brennan  |  Unkategorisiert

Etwa 70 Prozent des Eisens im Körper findet sich in Hämoglobin und Myoglobin. Hämoglobin ist das Protein in den roten Blutkörperchen, das für den Sauerstofftransport von der Lunge zu den Geweben verantwortlich ist. Myoglobin ist ein Protein in den Muskeln, das für die Speicherung von Sauerstoff verwendet wird.

Hämoglobin ist das Sauerstofftransportsystem, das in den roten Blutkörperchen aller Wirbeltiere und einiger wirbelloser Tiere vorkommt. Beim Menschen setzt sich Hämoglobin aus vier kugelförmigen Proteinuntereinheiten zusammen. Die vier Untereinheiten bilden eine Tasche, die eine Häm-Gruppe bindet.

Sauerstoff bindet sich an das Eisenatom innerhalb des Hämoglobinmoleküls in der Lunge und bildet Oxyhämoglobin. Dies geschieht in den Kapillaren der Lungenbläschen. Es wird an seinem Bestimmungsort in den Zellen freigesetzt. Hämoglobin transportiert CO2 zurück in die Lunge, um als Abfall ausgeatmet zu werden, aber CO2 bindet an den Proteinanteil des Hämoglobinmoleküls, nicht an das gebundene Eisen in der Häm-Gruppe.

Wie Hämoglobin bindet auch Myoglobin Eisen innerhalb einer Häm-Gruppe. Strukturell ist es jedoch viel einfacher und besteht aus einer einzigen Polypeptidkette mit 154 Aminosäuren. Es kommt nur in Herzmyozyten und oxidativem Skelettmuskel vor. Myoglobin ist ein Sauerstoffspeicherprotein. Bei Meeressäugern sorgt es für eine Sauerstoffversorgung über längere Zeiträume, wenn das Tier unter Wasser taucht. Zu diesen Zeiten setzt Myoglobin Sauerstoff frei, um den aeroben Stoffwechsel im Muskel aufrechtzuerhalten. Beim Menschen hat sich gezeigt, dass der Myoglobinspiegel in großen Höhen erhöht ist

Eisen-abhängige Enzyme innerhalb des Eisenstoffwechsels

Eine große Anzahl von Enzymen benötigt Eisen als Ko-Faktor für ihre Funktionen. Zu den wichtigsten gehören die Enzyme, die an der oxidativen Phosphorylierung beteiligt sind, dem Stoffwechselweg, der Nährstoffe in Energie umwandelt. Die Cytochrom-Enzyme binden Häm-Eisen und einige Proteinkomplexe im oxidativen Phosphorylierungsprozess haben Eisen-Schwefel-Zentren, die für ihre Funktion entscheidend sind.

Funktion von Ferritin und Transferrin im Eisenstoffwechsel

Nahrungseisen wird in einem Proteinkomplex namens Ferritin gespeichert. Ferritin hat 24 Untereinheiten, die eine Kapsel um die gebundenen Eisenatome bilden. Jeder Komplex bindet 2.000 bis 45.000 Eisenatome. Ein weiteres Protein, Transferrin, das in der Leber hergestellt wird, transportiert Eisen im Blut an andere Orte zur Speicherung. Zu den wichtigsten Orten der Eisenspeicherung im Körper gehören die Leber, der Skelettmuskel und die retikuloendothelialen Zellen. Wenn die Speicherkapazität dieser Zellen überschritten wird, lagert sich Eisen in der Nähe der Ferritin-Eisen-Komplexe in den Zellen ab. Diese Ablagerungen werden als Hämosiderin bezeichnet. Eisen im Hämosiderin steht der Zelle nicht zur Verfügung. Hämosiderin-Ablagerungen können nach einer Blutung im Körper gefunden werden.

Die Gesamtverwertung von Eisen im Körper wird durch Ferritin- und Transferrin-mRNAs reguliert, die auf Eisen ansprechende Elemente (IREs) enthalten. Die Eisenhomöostase erfordert Ascorbinsäure (Vitamin C), die die Aufnahme von Nahrungseisen stimuliert und die Aufnahme von transferringebundenem Eisen im Plasma unterstützt. Ascorbinsäure stimuliert auch die Synthese von Ferritin, während sie den Ferritinabbau und den Eisenfluss aus der Zelle hemmt.

 

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